Порушення проміжного обміну білків
Відео: !!! Порушення Білкового Обміну !!! | !!! Narushenie Belkovogo Obmena !!!
Патологія цього етапу білкового метаболізму проявляється порушенням проміжного (інтермедіарного) обміну амінокислот. У нормі концентрація вільних амінокислот в плазмі 4-8 мг / л. Прийом амінокислот з їжею або їх внутрішньовенне введення мало впливають на цей показник. Головними органами, утилізують амінокислоти, є печінка і нирки. Мозок поглинає амінокислоти вибірково, вважаючи за краще гистидин, гліцин, глутамінової кислоти, тирозин, аргінін, метіонін.Показником зниження утилізації амінокислот, перш за все, печінкою є гіпераміноацідемія. Печінка є головним органом білкового метаболізму і виконує в зв`язку з цим важливі функції: переаминирование, дезамінування, декарбоксилювання амінокислот.
Переамінування амінокислот - це оборотний перенесення їх аминогрупп на? -кетокислот без звільнення аміаку. Сенс переамінтрованія складається в освіті структурно нових замінних амінокислот. Ключову роль відіграє кофермент трансаміназ - вітамін В6, посередниками служать глутамінова і? -кетоглутаровая кислоти, які використовуються для перенесення аміногрупи між різними кетокислоту. Переамінування доводить що надходить в печінку суміш екзогенних амінокислот до оптимально потрібної для організму. Ця адекватна суміш переноситься кров`ю в усі органи і тканини. Переамінування - ключова ланка взаємозв`язку білкового метаболізму з жировим і вуглеводним. Кетокислот можуть виникати з небілкових попередників, а амінокислоти можуть втрачати аміни азот і перетворюватися в кетокислот, після чого через глюконеогенез - в глюкозу. А перед цим вуглецеві фрагменти амінокислот можуть виявитися в складі пірувату, оксалату,? -кетоглутарата (гликогенние амінокислоти) або в складі ацето-ацетату і ацетил-коензиму А (кетогенная амінокислота лейцин). Як уже згадувалося, отримані продукти дезамінування використовуються в глюконеогенезі, освіті кетонових тіл, ліпідів, включаючи стероїди. Як правило, В6-залежне переаминирование (освіта глутамінової кислоти) тісно пов`язане з окислювальним дезаминированием, яке здійснюється амінооксідазамі печінки до аміаку, води та кетокислот. Равновесно зв`язаних з цим процесом відбувається відновне амінування з нейтралізацією аміаку і перетворенням кетокислот в амінокислоту з приєднанням водню, донором якого виступають вітамін В2-залежні флавіновие ферменти.
Спрямованість процесів переамінування і амінування-дезаминирования залежить від концентрацій амінокислот і? -кетокислот, тобто від міри організму в енергетичній або пластичної утилізації.
З причин порушення обміну амінокислот можуть бути спадковими (аміноацідопатіі) і набутими. Серед спадкових форм захворювань виділяють найбільш клінічно значущі: фенилпировиноградная олігофренія (аміноацідопатія фенілаланіну), або фенілкетонурія, алкаптонурія (порушений обмін гомогентизиновой кислоти), гомоцистинурія (гомоцистеїн і серин), альбінізм (тирозин).
Причини придбаних порушень обміну амінокислот. Дефіцит вітаміну В6 порушує транс- і дезамінування в печінці. Рідко буває його дефіцит в їжі. Найчастіше зустрічаються порушення, пов`язані з появою антагоністів трансаміназ - фтивазиду, циклосерина при лікуванні туберкульозу. Хронічний алкоголізм, вагітність часто супроводжуються дефіцитом вітаміну В6- транс- і дезамінування сповільнюються при нестачі апофермент трансаміназ під час голодування і порушення белковосинтетической функції печінки (цироз, стеатоз, гепатити). Порушення амінування і дезамінування спостерігаються при дефіциті вітамінів В1, В2, РР, глибокої гіпоксії тканин і будь-якому гальмуванні окислювально-відновних ферментів циклу Кребса (при цьому виникає дефіцит? -кетокислот). Наведені порушення обміну кислот супроводжуються синдромами гіпераміноацідемія, преренальної аміноацидурією і збільшеною втратою немочевінного азоту з сечею.
Особливе діагностичне значення має підвищення вмісту в плазмі крові ферментів амінотрансфераз, що свідчить про посилені процесах цитолізу. Підвищення рівня АСАТ (аспартатамінотрансфераза) вважається характерним для інфаркту міокарда, АлАТ (аланінамінотрансфераза) - для гострого гепатиту. Катаболізм триптофану гальмується при гіповітамінозах В1, В2, В6 і гиперкортицизме, а тирозину - при гіпертиреозі, цинзі, дефіциті міді.
Процеси декарбоксилирования деяких амінокислот (гістидин, тирозин, триптофан, глутамінова кислота) призводять до утворення біогенних амінів (гістаміну, тираміну, дофаміну, серотоніну, гамма-аміномасляної кислоти) в основному в печінці, мозку, хромафинних клітинах надниркових залоз. При патології вони синтезуються місцево - в осередках запалення, при пошкодженнях клітин. У цих умовах організм намагається обмежувати системна дія цих амінів (які стають медіаторами запалення). Наприклад, окислювальне дезамінування гістаміну каталізує пиридоксаль-залежний фермент гістаміназу. Дефіцит вітаміну В6 формує ослаблення гістаміназной активності. Ранній токсикоз у вагітних пов`язують саме з цим механізмом.
Надлишок синтезу серотоніну з триптофану спостерігається при злоякісних пухлинах апудоцітарного походження кишечника, бронхів, підшлункової залози. При порушенні інактивації серотоніну в печінці розвивається карциноїдних синдром. Він включає в себе вазомоторні реакції, коливання артеріального тиску, головні болі, астмоподобний бронхіт, посилену моторику шлунково-кишкового тракту, фібріноз клапанів серця, ендокарда, аорти, плевральні швартується. Патогенез фібріноза пов`язують з серотоніном, що сприяє утворенню хінінового похідних фібрину, зміст яких не повинен фибринолизу.
Поділитися в соц мережах:
Схожі
